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Target-Selective Artificial Proteases Based on Quinoxaline

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Authors
주희연
Advisor
서정헌
Major
화학부
Issue Date
2012-02
Publisher
서울대학교 대학원
Description
학위논문 (석사)-- 서울대학교 대학원 : 화학부, 2012. 2. 서정헌.
Abstract
인간 이자 아밀로이드 폴리펩타이드 (h-IAPP) 의 올리고머는 제 2 형 당뇨병을 발병시키는 인자로 알려져 있다. 이 연구에서는 인식 자리에3가 코발트 사이클렌 착물을 부착한 퀴녹살린 유도체들을 사용하여 인간 이자 아밀로이드 폴리펩타이드 올리고머에 선택적인 펩타이드 절단 시약을 합성하였다. 인간 이자 아밀로이드 폴리펩타이드의 초기 농도를 4.0 μM 에서 0.20 μM 까지 낮추었을 때, 새로운 시약의 아밀로이드 폴리펩타이드의 절단율은 16-22 mol %에 도달하여 3배 정도 증가하였다. 이것은 이 효소들이 인간 이자 아밀로이드 폴리펩타이드의 농도가 생체 조건 수준으로 낮다면 나노 몰 이하의 농도에서 현저한 활동성을 가진다는 것을 보여준다. 이는 또한 이전 연구에서 선별했던 펩타이드 절단 시약들이 알츠하이머 병, 제 2 형 당뇨병 그리고 파킨슨 병에 대한 새로운 치료방법으로의 적용에 효과적이고 높은 활성을 가지고 있다는 것을 보여준다.
Oligomers of human islet amyloid polypeptide (h-IAPP) are believed to be the pathogenic species for type 2 diabetes mellitus. Peptide-cleaving catalysts selective for oligomers of h-IAPP were synthesized by using quinoxaline derivatives as recognition sites attached to the Co(III) complex of cyclen in this study. When the initial concentration of h-IAPP was lowered from 4.0 μM to 0.20 μM, cleavage yield of the new catalysts was enhanced by 3 times reaching 16-22 mol%. This shows that the catalysts would have significant activities at subnano molar concentrations if the concentration of h-IAPP is lowered to the in vivo values. This further indicates that the peptide-cleaving catalysts prepared previously in our group possess sufficiently high activity for application as a new therapeutic option for Alzheimers disease, type 2 diabetes mellitus, and Parkinsons disease.
Language
eng
URI
https://hdl.handle.net/10371/155916

http://dcollection.snu.ac.kr/jsp/common/DcLoOrgPer.jsp?sItemId=000000000144
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College of Natural Sciences (자연과학대학)Dept. of Chemistry (화학부)Theses (Master's Degree_화학부)
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