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Quantitative changes of proteolysis-induced peptides in relation to meat quality characteristics of chicken and duck skeletal muscles during cold storage
냉장 저장 중 닭과 오리의 골격근에서 단백질 분해로 생성된 펩타이드 및 육질 변

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Authors
Huilin CHENG
Advisor
Gap-Don Kim
Issue Date
2021
Publisher
서울대학교 대학원
Keywords
M. pectoralis majorM. iliotibialisproteolysisproteolysis induced peptidesproteasemeat quality단백질 분해펩타이드단백질분해효소육질
Description
학위논문(석사) -- 서울대학교대학원 : 국제농업기술대학원 국제농업기술학과, 2021.8. Gap-Don Kim.
Abstract
Proteolysis, a phenomenon in which a protein is automatically broken down
by the endogenous proteolytic enzymes in meat, and its relationship with meat
quality characteristics have been fully studied in beef and pork. However, this
topic has not fully dealt with poultry meat, such as chicken and duck. Moreover,
previous studies mainly focused on the effect of proteolysis in meat
tenderization resulting in degradation of myofibrillar proteins, such as myosin,
actin, troponins, desmin, nebulin, etc. Although most meat proteins including
sarcoplasmic proteins as well as myofibrillar proteins are affected by the
endogenous proteolytic enzymes during meat storage, degradation of whole
proteins has not specifically been elucidated on until now. Therefore, this study
was conducted to evaluate the degradation of whole proteins in chicken and
duck skeletal muscles during cold storage by analyzing proteolysis-induced peptides. In addition, the study evaluated the influence of protein degradation
(peptide production) by proteolysis on the change of poultry meat quality.
In the first study, the proteolysis trends and meat quality of the chicken
pectoralis major (PM) and iliotibialis (IL) muscles stored at 4ºC for seven days
were investigated. Chicken PM had a lower moisture and fat content than the
IL muscle (P < 0.05). The changes of pH, shear force, lightness, and
yellowness of both muscles showed the same tendencies during storage (P <
0.05). After storage, it was found that the purge loss was higher (P < 0.05) in
PM than IL muscle, whereas redness was not different between the two
muscles (P > 0.05). The different composition of muscle fibers between PM
(100% fast type) and IL (88.85% fast and 11.15% slow types) led to differences
in proteolysis. A total of 3,468 peptides were detected and derived from 33
proteins of aged chicken PM, and for aged chicken IL muscle, 3,589 peptides
were identified from 37 proteins. Quantitative changes in peptides originated
from pyruvate kinase, L-lactate dehydrogenase, fructose-bisphosphate
aldolase, beta-enolase, creatine kinase M-type, and hemoglobin subunit alpha,
and were closely related with changes in meat quality during cold storage.
In the second study, proteolysis-induced peptides were quantified from
duck PM and IL during 10 days of cold storage. In addition, protease activity
(calpains, cathepsins L and B, proteasome 20S, and caspase-3) and meat
quality characteristics were evaluated. Duck IL had a higher pH and lightness but lower cooking loss than those of PM (P < 0.05). During the 10-day cold
storage, the pH value of PM declined significantly (P < 0.05), while the meat
quality traits of IL were not affected by storage (P > 0.05). In PM, the redness
increased from day one to day five, while cooking loss showed a lower rate on
day 10 compared with that on day five (P < 0.05). For the protease activities,
there were no significant differences in the activities of cathepsin B and
proteasome 20S during cold storage (P > 0.05). Significantly, the activity of
calpains declined gradually after aging (P < 0.05), and that of PM showed a
higher activity than that of IL (P < 0.05). The cathepsin L activity of IL and the
caspase-3 activity of PM decreased after five days (P < 0.05). A total of 5,155
peptides were detected and derived from 34 proteins of aged duck PM, and 247
peptides were derived from myoglobin. For 32 proteins of IL, there were 4,222
quantitated peptides, most of which were degraded by the actin. Furthermore,
the correlation between degraded protein, meat quality characteristics, and
proteolytic enzyme activity was determined via principal component analysis.
In both PM and IL, the caspase-3 activity was related to the hemoglobin alpha
A subunit. In addition, the meat color traits of both muscles were correlated
with the glucose-6-phosphate isomerase and glyceraldehyde-3-phosphate
dehydrogenase. These findings indicate that there are many proteins affected
by proteolysis, and glucose-6-phosphate isomerase and glyceraldehyde-3-
phosphate dehydrogenase can be useful markers for predicting or controlling
duck meat quality characteristics.
식육 내에 존재하는 다양한 종류의 단백질 분해효소의 작용으로
자연적으로 단백질이 분해되는 현상인 단백질 자가분해(proteolysis)
작용과 그로 인한 육질 특성 변화에 대한 연구는 우육 및 돈육에서 많이
수행되어 왔다. 그러나 닭 및 오리와 같은 가금류에서는 이러한 연구가
많이 수행되지 않았고, 더욱이 식육의 연도 향상과 관련이 큰
근원섬유단백질(myosin, actin, troponins, desmin, nebulin 등)의 분해에
국한된 연구가 주를 이루고 있다. 식육 내 단백질 분해효소의 작용은
근원섬유단백질뿐만 아니라 근장단백질을 포함한 대부분의
식육단백질에 영향을 미침에도 불구하고 전체 단백질에 대한
분해작용을 보다 세세하게 규명되지 못했다. 따라서, 본 닭과 오리 골격근에서 단백질 자가분해 작용으로 생성된 펩타이드
분석을 통해 단백질 분해작용을 규명하기 위하여 수행되었다. 또한, 단백질 자가분해(펩타이드 생성) 작용이 가금류 식육의 품질 변화에
미치는 영향도 분석하였다. 첫 번째 연구에서는 닭의 흉근(M. pectoralis major)과 장경근(M.
iliotibialis)을 4℃에서 7 일 동안 저장하며 단백질 자가분해 현상과 육질
변화를 분석하였다. 흉근은 장경근보다 낮은 수분과 지방을 함유하고
있었다(P < 0.05). 저장 기간 동안 pH, 전단가, 명도 및 황색도 변화는 두
근육에서 유사한 경향을 나타내었다. 포장감량은 장경근 보다 흉근에서
더 큰 값을 나타냈지만(P < 0.05), 적색도는 두 근육 간 차이를 나타내지
않았다(P > 0.05). 두 근육은 서로 다른 근섬유 조성을 나타내었는데, 흉근은 fast type 의 근섬유로만 이뤄진 반면, 장경근은 88.85%의 fast
type 과 11.15%의 slow type 으로 구성되어 있었고, 이러한 근섬유 조성의
차이가 단백질 자가분해 작용에서 서로 다른 경향을 나타내게 하였다. Pyruvate kinase, L-lactate dehydrogenase, fructose-bisphosphate aldolase,
beta-enolase, creatine kinase M-type 및 hemoglobin subunit alpha 에서
유래한 펩타이드의 정량적 변화는 냉장 저장 중 계육 품질의 변화와 매우
밀접한 연관성을 나타내었다. 따라서, 육질 변화와 연관성이 높은 단백질
또는 단백질로부터 유래한 펩타이드는 계육 품질 연관 지표로 활용이
가능할 것이다. 두 번째 연구는 오리의 흉근과 장경근을 4℃에서 10 일 동안
저장하면서 펩타이드의 정량적 변화, 육질 특성 변화 및 단백질
분해효소(calpains, cathepsins L and B, proteasome 20S, and caspase-3)의
활성도를 분석하였다. 오리의 장경근은 흉근보다 pH와 명도는 높았으나, 가열감량은 유의적으로 낮았다(P < 0.05). 10 동안 냉장 저장 중 흉근은
pH 가 유의적으로 감소하였으나 적색도는 증가하였다(P < 0.05). 그러나
장경근은 냉장 저장으로 인한 육질 변화를 나타내지 않았다(P > 0.05).
단백질 분해효소 중 cathepsin B 와 proteasome 20S 의 활성도는 냉장 저장
중 변화를 나타내지 않았으나(P > 0.05), calpains 의 활성도는 점차적으로
감소하였다(P < 0.05). 장경근의 cathepsin L 과 흉근의 caspase-3 의
활성도는 저장 5일 후 유의적으로 감소하는 결과를 나타내었다(P < 0.05).
오리의 흉근에서는 총 37 종의 단백질에서 5,155 개의 펩타이드가
확인되었고, 그 중 247 종의 펩타이드가 myoglobin 에서 유래하였다. 장경근에서는 32 개의 단백질에서 4,222 개의 펩타이드가 확인되었고, 다수의 펩타이드가 actin 에서 유래한 것으로 확인되었다. 두 근육 모두
caspase-3 의 활성도와 hemoglobin alpha A subunit 유래 펩타이드의 정량적
변화가 매우 밀접한 연관이 있는 것으로 확인되었고, 육색은 glucosephosphate isomerase 및 glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 에서
유래한 펩타이드와 비슷한 변화 경향을 보여주었다. 이상의 결과는 오리
흉근과 장경근의 수많은 단백질이 자가분해작용의 영향을 받으며, 이들
중 몇몇 단백질은 오리육의 품질 특성을 예측하거나 제어하기 위한
지표로 유용하게 활용될 수 있음을 의미한다.
Language
eng
URI
https://hdl.handle.net/10371/178901

https://dcollection.snu.ac.kr/common/orgView/000000166718
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